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SUMMARY:Soutenance de thèse Cloé Tessier
DESCRIPTION:Thèse en Biologie du cancer \nCloé Tessier\, équipe 1 BRAINSTRIM Brain tumor stroma\, resistance\, invasion and metabolism \nDirection de thèse Lucie Brisson \nCaractérisation et rôle du catabolisme des gouttelettes lipidiques dans le glioblastome. \nVendredi 5 juin\, 14h \nAmphithéatre IECB\, 2 Rue Robert Escarpit\, 33600 Pessac \n  \nAvis de soutenance avec résumé \n  \nRetrouvez la vidéo de Cloé Tessier\, enregistrée en juillet 2023\, présentant en 180 secondes le sujet de son équipe : trouver des nouveaux traitements pour soigner le glioblastome. \n  \n[vc_video link=’https://www.youtube.com/watch?v=4nAVOcMItck’]
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SUMMARY:Soutenance de thèse Nasir ABBASI - 23-06-2026
DESCRIPTION:Thèse en Biologie du cancer Nasir ABBASI\, team 5.1 \nCo-direction de thèse Audrey GROS (BRIC) et Slim KARKAR (IBGC) \nEtude de l’hétérogénéité tumorale dans le syndrome de Sézary par des approches bioinformatiques. \nMardi 23 juin\, 14h \nsalle de conférence CARF (ex CGFB)\n146 Rue Léo Saignat\, 33000 Bordeaux \n  \nAvis de soutenance avec résumé
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SUMMARY:Soutenance de thèse Mathieu Bourgeais\, équipe 2 BRIC & CBMN
DESCRIPTION:Soutenance de thèse en chimie organique Mathieu Bourgeais\, équipe 2.1 \nTitre de la thèse : \nSynthèse et Évaluation de Composés Peptidiques pour la Dégradation Ciblée d’Oncoprotéines \nDirecteurs de thèse : \nAbdel-Majid Khatib (BRIC équipe 2.1) et Gilles Guichard (IECB\, CBMN\, UMR 5248) \nDate et heure de soutenance : \n25 juin 2026\, 9 h \n  \nLieu : \nAmphithéatre IECB\, 2 Rue Robert Escarpit\, 33600 Pessac \nLien de visioconférence : \nhttps://sanofi.zoom.us/j/99771203256?pwd=mNK7Iih0btybyAtw0oALnn3dA91D49.1&from=addon \nRésumé : \nCette thèse porte sur la conception\, la synthèse et l’évaluation de composés peptidiques et peptidomimétiques innovants destinés à la modulation et à la dégradation ciblée d’oncoprotéines. Les peptides\, par leur sélectivité et leur modularité\, constituent des plateformes privilégiées pour cibler des interfaces protéine-protéine difficiles d’accès et pour exploiter des mécanismes endogènes de dégradation cellulaire. Dans ce cadre\, deux cibles principales ont été explorées : hDM2\, pour son activité de ligase E3 et son interaction avec le suppresseur de tumeur p53\, et la furine\, une proprotéine convertase impliquée dans la progression tumorale. \nDans un premier volet\, des ligands contraints mimant l’hélice naturelle de p53 ont été développés sous forme d’hybrides peptide-foldamère intégrant des segments oligourée et des macrocyclisations conçues à partir de structures co-cristallisées avec hDM2. L’exploitation de nouvelles opportunités de cyclisation stabilisant l’hélice alpha d’origine\, notamment via l’introduction de cystéines et d’un résidu mercaptoproline\, a permis la rigidification des composés présentant une affinité élevée pour hDM2/hDMX. L’ajustement minutieux des séquences a par ailleurs révélé que des segments polycationiques induisaient une cytotoxicité indépendante de p53\, tandis que les hybrides peptide-foldamères macrocycliques de charge globale neutre ont permis la restauration de l’activité anti-tumorale de p53 dans des cellules cancéreuses p53wt. Ces ligands optimisés constituent ainsi des modules de haute affinité\, stables et perméables\, adaptés à une intégration ultérieure dans des architectures exploitant hDM2 comme cible ou ligase E3 dans le cadre du développement de dégradeurs peptidomimétiques de type PROTAC. \nDans un second volet\, une voie de synthèse robuste d’inhibiteurs peptidiques de la furine a été établie\, permettant d’accéder à des analogues actifs sur l’enzyme recombinante et en milieu cellulaire. Ces ligands ont ensuite servi de base à l’exploration de stratégies de dégradation ciblée incluant l’étiquetage hydrophobe\, des PROTACs engageant les ligases E3 Céréblon ou von Hippel-Lindau\, et des LYTACs ciblant des récepteurs internalisants. Les résultats obtenus mettent en évidence le potentiel de ces approches tout en soulignant les contraintes imposées par la localisation membranaire et l’orientation luminale de la furine\, qui limitent l’efficacité de certaines modalités de dégradation. \nL’ensemble de ces travaux démontre que l’ingénierie peptidomimétique\, associée à des stratégies de macrocyclisation\, constitue une voie prometteuse pour générer de nouveaux outils bifonctionnels capables de dégrader sélectivement des oncoprotéines. Ces avancées ouvrent des perspectives pour le développement de dégradeurs de nouvelle génération destinés à des cibles intra- et extracellulaires\, en démontrant que de telles architectures peuvent être rationnellement optimisées pour assurer à la fois une affinité élevée\, une stabilité accrue et une capacité d’adressage aux voies de dégradation protéasomales ou lysosomales. \n  \nAvis de soutenance
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SUMMARY:Soutenance de thèse Arthur Poulet 30-06-2026
DESCRIPTION:Soutenance de thèse Arthur Poulet\, équipe 10 \nEncadrante Amélie Guitart \nSpécialité : Biologie Cellulaire et Physiopathologie \nRégulation de l’expansion des cellules souches hématopoïétiques \nmardi 30 juin 2026 13h30 \nAmphi B Odontologie\nRue Hoffmann-Martinot\, 33000\, Bordeaux \n  \nAvis de soutenance avec résumé
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LOCATION:Amphi B\, faculté Odontologie\, 146 rue Léo Saignat\, Bordeaux\, France
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